von Dr. Alexej Dronov
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| [1.] Ad/Fragment 038 03 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2014-07-10 00:40:26 Hindemith | Ad, Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schmidmaier 2002, Schutzlevel sysop, Verschleierung |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 38, Zeilen: 1ff (komplett) |
Quelle: Schmidmaier 2002 Seite(n): 13, 14, Zeilen: 13: 16 ff.; 14: 1 ff. |
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| 2.10 Mitogene und mitogene Stimulation
Lektine (legere: nehmen) (LIS & SHARON 1998; SHARON 1983) sind Proteine, die mit unterschiedlicher Selektivität reversibel Mono- und Oligosaccharide binden, sowie Polysaccharide und Glykoproteine präzipitieren können. Zellen, die „passende“ Zuckerreste an ihrer Oberfläche Tragen, können duch Lektine Agglutiniert und auch aktiviert werden. Die agglutinierenden und präzipitierenden Eigenschaften ähneln denen von Antikörpern. Wichtiger Unterschied zwischen Antikörpern und Lektinen ist, dass Lektine leicht durch Antagonisierung mit Zuckern wieder ablösbar sind, und die Zellen volle Funktion behalten. Zudem werden Lektine nicht nur durch menschliche und tierische, sondern durch Zellen von allen Klassen lebender Organismen produziert. Biologische Aufgaben der Lektine sind die Entfernung von Glykoproteinen aus der Zirkulation, die Adhäsion infektiöser Agentien, die Rekrutierung von Leukozyten und die Zell-Zell-Interaktion im Immunsystem. Lektine stimulieren etwa 70-80% der peripheren Lymphozyten unabhängig von der Antigenspezifität (Antigene stimulieren etwa 0,02%). Nach der Entdeckung der Lektine 1888 wurde das Hauptaugenmerk auf deren Fähigkeit zur Bindung und damit zur Klassifizierung von Blutgruppenantigenen gerichtet. 1960 berichtete Nowell (NOWELL 1960) erstmals über die mitogenen Eigenschaften von PHA und zeigte, dass ruhende Lymphozyten keine enddifferenzierten Zellen, sondern sehr wohl proliferationsfähig sind. 1976 entdeckte Gallo Interleukin-2 im Kulturmedium PHA-stimulierter Lymphozyten (CRUSE & LEWIS 1995). SHARON nutzte Lektinrezeptoren als Lymphozyten Oberflächenmarker (SHARON 1983). Lektine sind oligomere Proteine. Die größte und am besten untersuchte Familie ist die der Leguminose-Lektine, zu der Concanavalin A (ConA; aus der Jackbean (Canavalia ensiformis)), Phytohämagglutinin (PHA; aus der Kidney Bean (Phaseolus vulgaris)), sowie Lektine der Sojabohne (SBA) und der Erdnuss (PNA) gehören. Leguminose-Lektine bestehen aus zwei oder vier identischen 25-30 kD-Untereinheiten, von denen jede eine eigene Kohlenhydratbindungsstelle identischer Spezifität besitzt. Prominente Ausnahme ist das PHA, welches aus fünf tetrameren Glykoproteinen besteht mit Zusammensetzung jedes Glykoproteins aus 2 verschiedenen Untereinheiten: E oder L. E4 (E-PHA) ist ein potentes Hämagglutinin, L4 (L-PHA) ein Leukoagglutinin mit mitogenen Eigenschaften. Die gemischten Formen (z.B. L2E2) sind weniger wirksam. PHA-P ist die Proteinform des Lektins vor Auftrennung in L- und E-Formen. Lektine werden nach ihrer Spezifität für verschiedene Kohlenhydrate klassifiziert: Mannose, Galaktose, N- Acetylglucosamin, L[Fucose, N-Acteyl-Neuraminsäure.] |
1.4 Lektine
Lektine (legere: nehmen) (117, 180) sind Zellen agglutinierende Proteine nicht-immunologischer Herkunft, die mit hoher Spezifität und reversibel Mono- und Oligosaccharide binden, sowie Polysaccharide und Glykoproteine präzipitieren können. Die agglutinierenden und präzipitierenden Eigenschaften ähneln denen von Antikörpern. Wichtiger Unterschied zwischen Antikörpern und Lektinen ist, dass Lektine leicht durch Antagonisierung mit Zuckern wieder ablösbar sind, und die Zellen volle Funktion behalten. Zudem werden Lektine nicht nur durch menschliche und tierische, sondern durch Zellen von allen Klassen lebender Organismen produziert. Biologische Aufgaben der Lektine sind die Entfernung von Glykoproteinen aus der Zirkulation, die Adhäsion infektiöser Agentien, die Rekrutierung von Leukozyten und die Zell-Zell-Interaktion im Immunsystem. Lektine stimulieren etwa 70-80% der peripheren Lymphozyten unabhängig von der Antigenspezifität (Antigene stimulieren etwa 0,02%). Nach der Entdeckung der Lektine 1888 wurde das Hauptaugenmerk auf deren Fähigkeit zur Bindung und damit zur Klassifizierung von Blutgruppenantigenen gerichtet. 1960 berichtete Nowell (140) erstmals über die mitogenen Eigenschaften von PHA und zeigte, dass ruhende Lymphozyten keine enddifferenzierten Zellen, sondern sehr wohl proliferationsfähig sind. 1976 entdeckte Gallo Interleukin-2 im Kulturmedium PHA-stimulierter Lymphozyten (41). Sharon nutzte Lektinrezeptoren als Lymphozyten-Oberflächenmarker. Lektine sind oligomere Proteine. Die größte und am besten untersuchte Familie ist die der Leguminose-Lektine, zu der Concanavalin A (ConA; aus der Jackbean (Canavalia Problemstellung vor dem Hintergrund [Seite 14:] aktueller Erkenntnisse ensiformis)), Phytohämagglutinin (PHA; aus der Kidney Bean (Phaseolus vulgaris)), sowie Lektine der Sojabohne (SBA) und der Erdnuss (PNA) gehören. Leguminose-Lektine bestehen aus zwei oder vier identischen 25-30 kD-Untereinheiten, von denen jede eine eigene Kohlenhydratbindungsstelle identischer Spezifität besitzt. Prominente Ausnahme ist das PHA, welches aus fünf tetrameren Glykoproteinen besteht mit Zusammensetzung jedes Glykoproteins aus 2 verschiedenen Untereinheiten: E oder L. E4 (E-PHA) ist ein potentes Hämagglutinin, L4 (L-PHA) ein Leukoagglutinin mit mitogenen Eigenschaften. Die gemischten Formen (z.B. L2E2) sind weniger wirksam. PHA-P ist die Proteinform des Lektins vor Auftrennung in L- und E-Formen. Lektine werden nach ihrer Spezifität für verschiedene Kohlenhydrate klassifiziert: Mannose, Galaktose, NAcetylglucosamin, L-Fucose, N-Acteyl-Neuraminsäure. 41. Cruse, J.M., Lewis, R.E., "Illustrated Dictionary of Immunology", CRC Press, Boca Raton, 1995, S. 76 und 234. 117. Lis, H., Sharon, N., Lectins, In: "Encyclopedia of Immunology", Delves, P.J., Roitt, I.M. (Editors), Academic Press, San Diego, London, 1998, 2nd edition, 1335-1341. 140. Nowell, P.C., Phytohemagglutinin: An Initiator ofMitosis in Culrures of Normal Human Leucocytes., Cancer Res 20 (1960): 462-466 180. Sharon, N., Lectin Receptors as Lymphocyte Surface Markers., Adv Immunol 34 (1983): 213-298. |
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