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| Untersuchte Arbeit: Seite: 8, Zeilen: 1-12 |
Quelle: Nowak-Göttl 1991 Seite(n): 3, 4, Zeilen: 3: 34ff; 4: 1ff |
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| [Der Thrombomodulin-Thrombin-] Komplex aktiviert Protein C etwa 20.000-mal schneller als freies Thrombin (Esmon und Owen 1981, Owen und Esmon 1981). Thrombomodulin wirkt hemmend auf die prokoagulatorische Funktion von Thrombin und ist somit ein endothelialer Rezeptor, der entscheidend in das Hämostasesystem eingreift (Esmon et al 1982, Esmon et al 1983). Das Prinzip der Protein C-Aktivierung am Gefäßendothel ist calcium-und phospholipidabhängig.
Aktiviertes Protein C hemmt die Gerinnungsfaktoren Va und VIIIa, beide haben keine eigene enzymatische Aktivität, durch eine limitierte Proteolyse in Anwesenheit von Calciumionen und Phospholipiden (Kisiel et al 1977, Walker et al 1979, Vehar und Davie 1980). Protein S geht mit aktiviertem Protein C auf phospholipidhaltigen Oberflächen eine komplexe Bindung ein und beschleunigt dadurch die Inaktivierung von Faktor Va (Walker 1981). |
Der Thrombomodulin-Thrombin- Komplex aktiviert Protein C etwa 20.000 mal schneller als freies Thrombin (Esmon und Owen 1981, Owen und Esmon 1981). Thrombomodulin wirkt hemmend auf die prokoagulatorische Funktion von Thrombin und ist somit ein endothelialer Rezeptor, der entscheidend in das Hämostasesystem eingreift (Esmon et al 1982, Esmon et al 1983). Das Prinzip der calcium - und phospholipidabhängigen Protein C-Aktivierung am Gefäßendothel zeigt Abbildung 1.0a.
Aktiviertes Protein C hemmt die Gerinnungsfaktoren Va und VIIIa, beide haben [Seite 4] keine eigene enzymatische Aktivität, durch eine limitierte Proteolyse in Anwesenheit von Calciumionen und Phospholipiden (Kisiel et al 1977, Walker et al 1979, Vehar und Davie 1980). Protein S geht mit aktiviertem Protein C auf phospholipidhaltigen Oberflächen eine komplexe Bindung ein und beschleunigt dadurch die Inaktivierung von Faktor Va (Walker 1981). |
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