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| Untersuchte Arbeit: Seite: 115, Zeilen: 1-7 |
Quelle: Schaeffer 2000 Seite(n): 18, Zeilen: 6 ff. |
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| Je nach dem Phosphorylierungsstatus der C-terminalen regulatorischen Domäne wird entweder eine aktive (Y527 nicht-phosphoryliert) oder eine inaktive (Y527 phosphoryliert) Konformation der Src-Kinasen stabilisiert (Xu et al., 1997). Ein zelluläres Protein, dass die Aktivität von Src-Kinasen regulieren kann, ist die C-terminale Kinase (CSK). Diese stabilisiert die inaktive Form von Src- Kinasen, indem sie Y527 phosphoryliert (Okada et al., 1991).
Abbildung 49: Die Struktur von Src-Kinasen |
Je nach dem Phosphorylierungsstatus der C-terminalen regulatorischen Domäne wird entweder eine aktive (Y527 nicht-phosphoryliert) oder eine inaktive (Y527 phosphoryliert) Konformation der Src-Kinasen stabilisiert (Sicheri F. et al., 1997; Xu W. et al., 1997). Ein zelluläres Protein, dass die Aktivität von Src-Kinasen regulieren kann, ist die C-terminale Kinase (CSK). Diese stabilisiert die inaktive Form von Src- Kinasen, indem sie Y527 phosphoryliert (Nada S. et al., 1991; Okada M. et al., 1991).
Abb. 4: Die Struktur von Src-Kinasen |
Die Übernahme beginnt auf der Vorseite. Die Quelle ist nicht genannt. |
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