von Dr. Dr. Hakan Tastan
Statistik und Sichtungsnachweis dieser Seite findet sich am Artikelende
| [1.] Ht/Fragment 006 07 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2012-12-07 21:00:33 Hindemith | Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung |
|
|
|
| Untersuchte Arbeit: Seite: 6, Zeilen: 7-13 |
Quelle: Hoffmann 2004 Seite(n): 6, Zeilen: 24-30 |
|---|---|
| 1.5.2 Xanthin-Oxidase
Die Xanthin-Oxidase (XO) stellt ein weiteres O2.--produzierendes Enzym dar. Es handelt sich um ein Membran-assoziiertes Enzym, das in Endothelzellen und anderen Zellen gefunden wurde (Ullrich und Bachschmidt, 2000). Die während einer Ischämie mit nachfolgender Reoxygenierung gebildeten ROS der XO werden unter anderem für die anschließend auftretenden endothelialen Schäden verantwortlich gemacht (Cross und Jones, 1990; Ullrich und Bachschmid [sic!], 2000). Ullrich V und Bachschmid M (2000), Superoxide as a messenger of endothelial function. Biochem Biophys Res Com 278: 1-8 Cross AR und Jones OTG (1990), Enzymic mechanisms of superoxide production. Biochim Biophys Acta 1057: 281-298 |
2.2.3 Xanthinoxidase
Ein weiteres O2.--produzierendes Enzym stellt die Xanthinoxidase (XO) dar. Es handelt sich um ein membran-assoziiertes Enzym, das in Endothelzellen und anderen Zellen gefunden wurde (Ullrich und Bachschmidt, 2000). Die während einer Ischämie mit nachfolgender Reoxygenierung gebildeten ROS der XO werden unter anderem für die anschließend auftretenden endothelialen Schäden verantwortlich gemacht (Cross und Jones, 1990; Ullrich und Bachschmidt, 2000). Ullrich V und Bachschmid M (2000) Superoxide as a messenger of endothelial function Biochem Biophys Res Com, 278: 1-8 Cross AR und Jones OTG (1990) Enzymic mechanisms of superoxide production Biochim Biophys Acta, 1057: 281-298 |
Im ersten Satz werden lediglich die Wörter umgestellt, ab dem zweiten bleibt alles gleich. Der dritte Satz ("Die während einer Ischämie...") findet sich wörtlich einschl. Literaturangaben schon bei Sell 2001, S. 5. |
|
| [2.] Ht/Fragment 006 13 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2012-12-07 21:00:30 Hindemith | Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung |
|
|
|
| Untersuchte Arbeit: Seite: 6, Zeilen: 13-16 |
Quelle: Sell 2001 Seite(n): 5, Zeilen: 21-24 |
|---|---|
| Andere Studien konnten jedoch zeigen, dass die Hypoxie-induzierte ROS-Bildung vor allem in Endothelzellen nicht auf eine XO-Produktion zurückzuführen ist (De Groot und Littauer, 1988; Littauer und De Groot, 1992; Hawes und Watts, 1993; Zulueta et al., 1995).
De Groot H, Littauer A (1988), Reoxygenation injury in isolated hepatocytes: cell death precedes conversion of xanthine dehydrogenase to xanthine oxidase. Biochem Biophys Res Commun 155: 278-82 Littauer A und de Groot H (1992), Release of reactive oxygen by hepatocytes on reoxygenation: three phases and role of mitochondria. Am J Physiol 262: G1015-G1020 Hawes EM & Watts JA (1993), Xanthine oxidase/dehydrogenase release following ischemia in isolated rat hearts. Am J Cardiovasc Pathol 4: 326-335 Zulueta JJ, Feng-Sheng Y, Hertig IA, Thannickal VJ & Hassoun PM (1995), Release of hydrogen peroxide in response to hypoxia-reoxygenation: role of an NAD(P)H oxidase-like enzyme in endothelial cell plasma membrane. Am J Respir Cell Mol Biol 12: 41-49 |
Es gibt jedoch auch Hinweise darauf, dass die Hypoxie-induzierte ROS-Bildung, vor allem in Endothelzellen, nicht auf eine XO-Produktion zurückzuführen ist (De Groot und Littauer, 1988; Littauer und De Groot, 1992; Hawes und Watts, 1993; Zulueta et al., 1995).
Littauer A & De Groot H (1992) Release of reactive oxygen by hepatocytes on reoxygenation: three phases and role of mitochondria. Am J Physiol; 262: G1015-1020 Hawes EM & Watts JA (1993) Xanthine oxidase/dehydrogenase release following ischemia in isolated rat hearts. Am J Cardiovasc Pathol; 4: 326-335 Zulueta JJ, Feng-Sheng Y, Hertig IA, Thannickal VJ & Hassoun PM (1995) Release of hydrogen peroxide in response to hypoxia-reoxygenation: role of an NAD(P)H oxidase-like enzyme in endothelial cell plasma membrane. Am J Respir Cell Mol Biol; 12: 41-49 |
Der einleitende Hauptsatz wurde leicht verändert, bevor die eigentliche Aussage wörtlich, aber ohne Kenntlichmachung, folgt. Die vorstehenden Sätze finden sich sehr änlich ebenfalls in obiger Quelle (Sell 2001), jedoch auch bei Hoffmann (2004), siehe Ht/Fragment 006 07. Die erste Quelle der Liste findet sich nicht im Literaturverzeichnis von Sell. |
|
| [3.] Ht/Fragment 006 17 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2012-12-26 11:04:58 Guckar | Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung |
|
|
|
| Untersuchte Arbeit: Seite: 6, Zeilen: 17-22 |
Quelle: Sell 2001 Seite(n): 6, Zeilen: 1-7 |
|---|---|
| 1.6 Mitochondriale ROS-Quellen
Als mögliche potenzielle ROS-Quellen der Zelle kommen ebenfalls Mitochondrien in Frage (Boveris und Chance, 1973; Turrens und Boveris, 1980). Boveris und Chance (1973) konnten an zahlreichen Untersuchungen an Mitochondrien, die aus den unterschiedlichsten Geweben isoliert wurden, zeigen, dass Säugetiermitochondrien unter physiologischen Bedingungen H2O2 produzieren. |
2.1.2 Mitochondriale ROS-Quellen
Mitochondrien, die mehr als 90% des zellulären O2 konsumieren, stellen ebenfalls eine potentielle ROS-Quelle der Zelle dar (Boveris und Chance, 1973; Turrens und Boveris, 1980). Anhand zahlreicher Untersuchungen an Mitochondrien, die aus den unterschiedlichsten Geweben isoliert wurden, konnte gezeigt werden, dass Säugetiermitochondrien unter physiologischen Bedingungen H2O2 produzieren (Boveris und Chance, 1973). |
Sprachlich leicht verändert und inhaltlich etwas gekürzt, aber in der Aussage und in den Literaturangaben gleich. |
|
| [4.] Ht/Fragment 006 22 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2012-12-26 23:34:14 Guckar | Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Täpper 2005, Verschleierung |
|
|
|
| Untersuchte Arbeit: Seite: 6, Zeilen: 22-30 |
Quelle: Täpper 2005 Seite(n): 15, Zeilen: 14-27 |
|---|---|
| Verschiedene Studien konnten auch nachweisen, dass ein Zusammenhang zwischen den von den Mitochondrien gebildeten ROS und dem O2-Sensormechanismus besteht (Chandel et al., 1998; Duranteau et al., 1998). Die Rolle der ROS wird jedoch kontrovers diskutiert, denn Duranteau et al. (1998) konnten an Kardiomyozyten zeigen, dass die ROS-Konzentration unter Hypoxie
zunimmt. Chandel et al. (1998) forschten zur gleichen Zeit an Hep3B-Zellen und kamen ebenfalls zu dem Ergebnis, dass Hypoxie die mitochondriale ROS erhöht. Andere Studien wiesen hingegen einen ROS-Abfall unter Hypoxie nach (Fandrey, 1994; Kroll & Czyzyk- Kzeska, 1998; Görlach et al., 2003). Auch in PC12-Zellen stellen Mitochondrien die [Quelle der Hypoxie-induzierten ROS-Produktion dar (Höhler et al., 1999; Sell, 2001).] |
Verschiedene Studien zeigen einen Zusammenhang zwischen den von den Mitochondrien gebildeten ROS und dem O2-Sensormechanismus (Chandel et al., 1998; Duranteau et al., 1998), wobei ROS primär unter chronischer Hypoxie eine Bedeutung als second messenger zukommt (Duranteau et al., 1998). Ihre Rolle wird jedoch kontrovers diskutiert. Forschungen an Kardiomyozyten mit dem spezifischen Fluoreszenzindikator 2´7´-Dichlorofluorescin Diazetat (DCFH-DA) zeigten, dass die ROS-Konzentration in Kardiomyozyten unter Hypoxie zunimmt (Duranteau et al., 1998). Chandel und Mitarbeiter (1998) forschten zur gleichen Zeit an Hep3B-Zellen und kamen ebenfalls zu dem Ergebnis, dass Hypoxie die Transkription von EPO, VEGF und glykolytischen Enzymen über eine Erhöhung mitochondrialer ROS aktiviert (Chandel et al., 1998). Andere Wissenschaftler beobachteteten [sic!] hingegen einen ROS-Abfall unter Hypoxie (Fandrey, 1994; Kroll & Czyzyk-Kzeska, 1998; Görlach et al., 2003).
Auch in PC12-Zellen stellen Mitochondrien die Quelle der Hypoxie-induzierten ROSProduktion dar (Höhler et al., 1999; Sell, 2001). |
Ht übernimmt inhaltlich die Ausführungen der Quelle, leicht gekürzt, zum Teil sogar wörtlich, aber ohne dies kenntlich zu machen |
|
Letzte Bearbeitung dieser Seite: durch Benutzer:Guckar, Zeitstempel: 20121226233503