von Mahmoud Ismail
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[1.] Mi/Fragment 014 01 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2014-08-25 17:56:00 Singulus | Fragment, Gesichtet, Huang 2002, KomplettPlagiat, Mi, SMWFragment, Schutzlevel sysop |
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Untersuchte Arbeit: Seite: 14, Zeilen: 1ff (komplett) |
Quelle: Huang 2002 Seite(n): 2, 3, Zeilen: 2: 13ff; 3: 1-16 |
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[Es wurde] jedoch von vielen Forschern bestätigt, dass das 86-Aminosäuren-Tat-Protein genau wie das 101-Aminosäuren-Tat-Protein funktioniert.
Das 86-Aminosäuren-Tat-Protein wird von zwei Exons kodiert. Die ersten 72 Aminosäuren werden von dem ersten Exon kodiert, die übrigen 14 C-terminalen Aminosäuren vom zweiten Exon. Das Tat-Protein besteht aus 5 Domänen; einer N-terminalen, einer Cystein-reichen, einer Kern-, einer basischen und einer C-terminalen Region (Abb. 2). Die basische Region enthält die RNA-Bindungsdomäne und ein NLS (Nuclear Localization Signal). Außerdem ist sie zuständig für den freien Durchgang durch die zelluläre Membran. Im Gegensatz dazu bindet die Cystein-reiche Region unspezifisch an viele Komplexe und ist für die Oligomerisierung des Tat-Proteins zuständig (Rana et al., 1999). Abb. 2: Die Sequenz und die Domänen des HIV-1 Tat-Proteins. AA 1-21: N-terminale Domäne; AA 22-36: Cystein-reiche Domäne; AA 37-48: Kerndomäne; AA 49-57 Basische Domäne; AA 58-86 C-terminale Domäne. Das Tat-Protein bewirkt eine Erhöhung der Ablesung des HIV-Genoms (Berkhout et al., 1990). Auf einer frühen Stufe wird das Tat-Protein im Zellplasma synthetisiert, geht danach in den Zellkern und bindet an das sogenannte TAR-Element (Transacting Responsive Element). Das TAR-RNA-Element befindet sich in der 5´- LTR (Long Terminal Sequence Repeat) – Sequenz. Die Struktur von + 19 bis + 42 in der HIV-mRNA ist Voraussetzung für die Tat- Bindung (Jakobovits et al., 1988). Das Tat-Protein erhöht durch eine verstärkte Initiation und Prolongation der Transkription die Konzentration viraler RNAs (Frankel et al., 1992). Es stimuliert die Expression von HIV-Genen um mehr als das Tausendfache. Darüber hinaus wird auch die Expression von Wirtszellproteinen unspezifisch erhöht (Huang et al., 1994). |
Es wurde jedoch von vielen Forschern bestätigt, dass das 86-Aminosäuren-Tat-Protein genau wie das 101-Aminosäuren-Tat-Protein funktioniert.
Das 86-Aminosäuren-Tat-Protein wird von zwei Exons kodiert. Die ersten 72 Aminosäuren werden von dem ersten Exon kodiert, die übrigen 14 C-terminalen Aminosäuren vom zweiten Exon. Das Tat-Protein besteht aus 5 Domänen; einer N-Terminalen-, einer Cystein-reichen-, einer Kern-, einer Basischen und einer C-Terminalen- Region. Die basische Region enthält die RNA-Bindungsdomäne und ein NLS (Nuclear Localization Signal). Außerdem ist sie zuständig für den freien Durchgang durch die zelluläre Membran. Im Gegensatz dazu bindet die Cystein-reiche Region unspezifisch an viele Komplexe und ist für die Oligomerisierung des Tat-Proteins zuständig (Rana et al., 1999). [Seite 3] Abb. 1.2: Die Sequenz und die Domänen des HIV-1 Tat-Proteins. AA 1-21: N-Terminale Domäne; AA 22-36: Cystein-reiche Domäne; AA 37-48: Kerndomäne; AA 49-57 Basische Domäne; AA 58-86 C-Terminale Domäne Das Tat-Protein bewirkt eine Verstärkung der Ablesung des HIV-Genoms (Berkhout et al., 1990). Auf einer frühen Stufe wird das Tat-Protein im Zellplasma synthetisiert, geht danach in den Zellkern und bindet an das sogenannte TAR-Element (Transacting Responsive Element). Das TAR-RNA-Element befindet sich in der 5´- LTR (Long Terminal Sequence Repeat) – Sequenz. Die Struktur von + 19 bis + 42 in der HIV-mRNA ist Voraussetzung für die Tat- Bindung (Jakobovits et al., 1988). Das Tat-Protein erhöht durch eine verstärkte Initiation und Prolongation der Transkription die Konzentration viraler RNAs (Frankel, 1992). Es stimuliert die Expression von HIV-Genen um mehr als das Tausendfache. Darüber hinaus wird auch die Expression von Wirtszellproteinen unspezifisch erhöht (Huang et al., 1994). |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. Der Erstautor von "Huang et al., 1994" ist ein Namensvetter des Autors der hier dokumentierten Quelle. |
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