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Der Einfluss von HIV-1-Tat Peptiden auf die Angioneogenese und ihre mögliche Anwendung in der Therapie

von Mahmoud Ismail

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[1.] Mi/Fragment 014 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-08-25 17:56:00 Singulus
Fragment, Gesichtet, Huang 2002, KomplettPlagiat, Mi, SMWFragment, Schutzlevel sysop

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 14, Zeilen: 1ff (komplett)
Quelle: Huang 2002
Seite(n): 2, 3, Zeilen: 2: 13ff; 3: 1-16
[Es wurde] jedoch von vielen Forschern bestätigt, dass das 86-Aminosäuren-Tat-Protein genau wie das 101-Aminosäuren-Tat-Protein funktioniert.

Das 86-Aminosäuren-Tat-Protein wird von zwei Exons kodiert. Die ersten 72 Aminosäuren werden von dem ersten Exon kodiert, die übrigen 14 C-terminalen Aminosäuren vom zweiten Exon. Das Tat-Protein besteht aus 5 Domänen; einer N-terminalen, einer Cystein-reichen, einer Kern-, einer basischen und einer C-terminalen Region (Abb. 2). Die basische Region enthält die RNA-Bindungsdomäne und ein NLS (Nuclear Localization Signal). Außerdem ist sie zuständig für den freien Durchgang durch die zelluläre Membran. Im Gegensatz dazu bindet die Cystein-reiche Region unspezifisch an viele Komplexe und ist für die Oligomerisierung des Tat-Proteins zuständig (Rana et al., 1999).

Mi 14a diss

Abb. 2: Die Sequenz und die Domänen des HIV-1 Tat-Proteins. AA 1-21: N-terminale Domäne; AA 22-36: Cystein-reiche Domäne; AA 37-48: Kerndomäne; AA 49-57 Basische Domäne; AA 58-86 C-terminale Domäne.

Das Tat-Protein bewirkt eine Erhöhung der Ablesung des HIV-Genoms (Berkhout et al., 1990). Auf einer frühen Stufe wird das Tat-Protein im Zellplasma synthetisiert, geht danach in den Zellkern und bindet an das sogenannte TAR-Element (Transacting Responsive Element). Das TAR-RNA-Element befindet sich in der 5´- LTR (Long Terminal Sequence Repeat) – Sequenz. Die Struktur von + 19 bis + 42 in der HIV-mRNA ist Voraussetzung für die Tat- Bindung (Jakobovits et al., 1988).

Das Tat-Protein erhöht durch eine verstärkte Initiation und Prolongation der Transkription die Konzentration viraler RNAs (Frankel et al., 1992). Es stimuliert die Expression von HIV-Genen um mehr als das Tausendfache. Darüber hinaus wird auch die Expression von Wirtszellproteinen unspezifisch erhöht (Huang et al., 1994).

Es wurde jedoch von vielen Forschern bestätigt, dass das 86-Aminosäuren-Tat-Protein genau wie das 101-Aminosäuren-Tat-Protein funktioniert.

Das 86-Aminosäuren-Tat-Protein wird von zwei Exons kodiert. Die ersten 72 Aminosäuren werden von dem ersten Exon kodiert, die übrigen 14 C-terminalen Aminosäuren vom zweiten Exon. Das Tat-Protein besteht aus 5 Domänen; einer N-Terminalen-, einer Cystein-reichen-, einer Kern-, einer Basischen und einer C-Terminalen- Region. Die basische Region enthält die RNA-Bindungsdomäne und ein NLS (Nuclear Localization Signal). Außerdem ist sie zuständig für den freien Durchgang durch die zelluläre Membran. Im Gegensatz dazu bindet die Cystein-reiche Region unspezifisch an viele Komplexe und ist für die Oligomerisierung des Tat-Proteins zuständig (Rana et al., 1999).

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Mi 14a source

Abb. 1.2: Die Sequenz und die Domänen des HIV-1 Tat-Proteins. AA 1-21: N-Terminale Domäne; AA 22-36: Cystein-reiche Domäne; AA 37-48: Kerndomäne; AA 49-57 Basische Domäne; AA 58-86 C-Terminale Domäne

Das Tat-Protein bewirkt eine Verstärkung der Ablesung des HIV-Genoms (Berkhout et al., 1990). Auf einer frühen Stufe wird das Tat-Protein im Zellplasma synthetisiert, geht danach in den Zellkern und bindet an das sogenannte TAR-Element (Transacting Responsive Element). Das TAR-RNA-Element befindet sich in der 5´- LTR (Long Terminal Sequence Repeat) – Sequenz. Die Struktur von + 19 bis + 42 in der HIV-mRNA ist Voraussetzung für die Tat- Bindung (Jakobovits et al., 1988).

Das Tat-Protein erhöht durch eine verstärkte Initiation und Prolongation der Transkription die Konzentration viraler RNAs (Frankel, 1992). Es stimuliert die Expression von HIV-Genen um mehr als das Tausendfache. Darüber hinaus wird auch die Expression von Wirtszellproteinen unspezifisch erhöht (Huang et al., 1994).

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt. Der Erstautor von "Huang et al., 1994" ist ein Namensvetter des Autors der hier dokumentierten Quelle.

Sichter
(Hindemith) Agrippina1



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