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| Untersuchte Arbeit: Seite: 5, Zeilen: 1-7, 9-11, 13-21 |
Quelle: Hoernschemeyer 2001 Seite(n): 7-8, Zeilen: 13 ff. |
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| Anders als die ebenen Membranbereiche der Rafts sind Caveolae (von cave=Höhle) als 50-100 nm große kolbenförmige Einstülpungen (Invaginationen) der Membranen im Elektronenmikroskop sichtbar (Rothberg et al., 1992), Übersicht in (Anderson 1998). Die bereits in den 1950er Jahren von Palade und Yamada morphologisch nachgewiesenen Caveolae besitzen eine nahezu gleiche Lipid- und Proteinzusammensetzung wie die zuvor beschriebenen Mikrodomänen (Palade 1953). Diese werden ebenfalls aus Cholesterin und Sphingolipiden, bestehend aus Sphingomyelin und Glykoshpingolipiden, gebildet.
Im Gegensatz zu den Rafts, wo keine Beteiligung von Strukturproteinen gefunden wurde, konnten bei den Caveolae die Transmembranproteine Caveolin-1,-2 und -3 als strukturbildende Elemente identifiziert werden (Anderson 1998). Caveoline stellen eine Familie palmitoylierten integraler Membranproteine dar, welche eine molekulare Masse von 21–25 kDa aufweisen. Diese sind Cholesterin-bindende Proteine und werden als homo- und heterooligomere Komplexe in vielen Zelltypen exprimiert. Dabei bilden die Caveolin-Oligomere Haarnadelstrukturen aus, die zur Krümmung der Membranen führen (Abbildung 2). [Abbildung] Abbildung 2: Modell für die Anordnung der Rafts und Caveolae in der Plasmamembran von eukaryontischen Zellen. Glykolipidreiche Domänen sind getrennt von anderen Bereichen der Membran (grau). Einzelne Lipide oder Proteine können sich zwischen den Domänen oder anderen Regionen, auch den Caveolae, der Doppelschicht lateral bewegen. |
Anders als die ebenen Membranbereiche der „rafts“ sind Caveolae als 50-100 nm große Einstülpungen (Invaginationen) der Membranen im Elektronenmikroskop sichtbar (Rothberg et al., 1992, Übersicht in Anderson, 1998). Die bereits in den 1950er Jahren von Palade und Yamada morphologisch nachgewiesenen Caveolae besitzen eine nahezu gleiche Lipid- und Proteinzusammensetzung wie die zuvor beschriebenen Mikrodomänen. Im Gegensatz zu den „rafts“, wo keine Beteiligung von Strukturproteinen gefunden wurde, konnten bei den Caveolae die Proteine Caveolin-1, -2 und -3 als strukturbildende Elemente identifiziert werden. Dieses sind Cholesterol-bindende Proteine und werden als homo- und heterooligomere Komplexe in vielen Zelltypen exprimiert (besonders häufig in Fibroblasten, Adipozyten, Endothel- und Epithelzellen, sowie in Muskelzellen vor allem Caveolin-3). Dabei bilden die Caveolin-Oligomere Haarnadelstrukturen aus, die zur Krümmung der Membranen führen (Abb. 1.2). [...]
[Seite 8] [Abbildung] Abb. 1.2: Modell für die Anordnung der „rafts“ und Caveolae in der Plasmamembran von eukaryontischen Zellen. Glykolipid-reiche Domänen (rot) sind getrennt von anderen Bereichen der Membran (grau). Im vergrößerten Ausschnitt wird auch ein Transmembranprotein (z.B. Haemagglutinin aus dem Influenza Virus) gezeigt, welches ebenfalls in den „rafts“ nachgewiesen wurde. Einzelne Lipide oder Proteine können sich zwischen den Domänen oder anderen Regionen, auch den Caveolae, der Doppelschicht lateral bewegen. |
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