von Peter Hammel
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| [1.] Ph/Fragment 002 01 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2017-03-04 22:49:14 Schumann | Fragment, Gesichtet, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schwarz 1999, Verschleierung |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 2, Zeilen: 1-8 |
Quelle: Schwarz 1999 Seite(n): 23, 24, Zeilen: 23: 22-28; 24: 1 |
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| [Erst vierzig Jahre später (1950) konnte diese Annahme von] Reissmann und Erslev bestätigt werden. 1957 erkannte Jacobsen, dass EPO´hauptsächlich in der Niere synthetisiert wird.
Ein weiterer Meilenstein in der EPO-Forschung gelang Miake et al. (1977). Diese Arbeitsgruppe konnte EPO aus dem Urin von Patienten mit aplastischer Anämie isolieren. Dies war die Voraussetzung für die Klonierung des Erythropoetin-Gens und ermöglichte die gentechnische Herstellung des Hormons, welche 1985 den beiden Arbeitsgruppen Jacobsen et al. und Lin et al. gleichzeitig gelang. |
Vierzig Jahre später konnte dieses Postulat von REISSMANN (178) und ERSLEV (49) bestätigt werden. 1957 wurde durch JACOBSON (96) als primärer Ort der Erythropoietinbildung die Niere identifiziert. Ein weiterer Meilenstein in der Geschichte des Erythropoietin gelang MIYAKE et al. (148), die Erythropoietin aus dem Urin von aplastischen Anämikern isolierten und reinigten (148). Dies war die Grundlage für die Klonierung des Erythropoietin-Gens und die gentechnische Herstellung des Hormons, welche 1985 JACOBS et al. (95) und LIN et al.
[Seite 24] (119) gelang. |
Wieder teilweise gekürzt und paraphrasiert, teilweise wörtlich übereinstimmend; gleiche Textstruktur. Kein Hinweis, dass eine Vorlage existieren könnte. Die Übernahme wird auf der folgenden Seite fortgesetzt. |
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| [2.] Ph/Fragment 002 13 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2017-03-04 22:50:45 Schumann | Fragment, Gesichtet, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schwarz 1999, Verschleierung |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 2, Zeilen: 13-25 |
Quelle: Schwarz 1999 Seite(n): 22, Zeilen: 13-15, 16-23, 24 |
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| Erythropoetin ist ein vierfach glykolisiertes Sialoprotein und besteht aus 166 Aminosäuren. Es besitzt ein Molekulargewicht von ca. 34.500 Dalton (Goodnough, 1993). Das EPO-Gen befindet sich auf dem langen Arm von Chromosom 7 und besteht aus 5 Exons und 4 Introns. Vier Kohlenhydratketten sind über drei N- und eine O-glykosidische Bindung mit dem Protein verknüpft. Der Kohlenhydratanteil mit den endständigen Sialinsäuren und zwei Disulfidbrücken-Verbindungen zwischen den Aminosäuren 29 und 33 sowie 7 und 161 sind für die biologische Aktivität von EPO entscheidend. Die terminalen Sialinsäuren schützen das Hormon vor einem raschen Abbau in der Leber (Hirth et al. 1988).
Die EPO-Synthese findet in der Fetalzeit hauptsächlich in der Leber statt. Innerhalb der ersten Lebenswochen wird die Synthese dann überwiegend von der Niere übernommen (Erslev et al. 1980). 45. Goodnough LT, Price TH, Parvin CA, Friedman KD, Vogler WR, Khan N, Sacher R, Johnston M, Wissel M, Ciavarella D. Erythropoietin response to anaemia is not altered by surgery or recombinant human erythropoietin therapy. Br J Haematol 1994 August;87(4):695-9. 52. Hirth P, Wieczorek L, Scigalla P. Molecular biology of erythropoietin. Contrib Nephrol 1988;66:38-53. 33. Erslev AJ, Caro J, Birgegard G, Silver R, Miller O. The biogenesis of erythropoietin. Exp Hematol 1980;8 Suppl 8:1-13. |
Erythropoietin ist ein sialisiertes Glykoprotein-Hormon mit einem Molekulargewicht von 30400 Dalton. Das Erythropoietin-Gen befindet sich auf dem langen Arm von Chromosom 7 und besteht aus 5 Exons und 4 Introns (44; 100). [...] Vier Kohlenhydratketten sind über drei N- und eine O-glykosidische Bindung mit dem Protein verknüpft. Der Kohlenhydratanteil mit den endständigen Sialinsäuren und zwei Disulfidbrückenverbindungen zwischen den Aminosäuren 29 und 33 sowie 7 und 161 sind für die biologische Aktivität von Erythropoietin entscheidend (86). Die terminalen Sialinsäuren schützen das Hormon vor einem raschen Abbau in der Leber (86).
Die Erythropoietinsynthese findet in der Fetalzeit hauptsächlich in der Leber statt. Innerhalb der ersten Lebenswochen wird die Synthese dann von der Niere übernommen und der Anteil der extrarenalen Produktion sinkt auf unter 10 % (50). [44] Douwell JS, Berkner KL, Lebo RV, Adamson JW: Human erythropoietin gene: High level expression in stably transfected mammlian cells and chromosome localization.; Proc Natl Acad Sci USA 83: 6465 - 6469 (1886) [100] Jelkmann W: Biology of erythropoietin; Clin Investig 72: 3 - 10 (1994) [86] Hirth P, Wieczorek L, Scigalla P: Molecular Biology of Erythropoietin; Contrib. Nephrol. 66: 38 - 53 (1988) [50] Erslev, AJ, Caro J, Kansu E, Silver R:: Renal and Extrarenal Erythropoietin Production in Anaemic Rats.; Brit. J. Haemat. 45: 65 -72 (1980) |
Trotz vieler und langer Passagen mit wörtlicher Übereinstimmung erfolgt keine Kennzeichnung einer Übernahme. |
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