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Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 4, Zeilen: 21-31
Quelle: Schwarz 1999
Seite(n): 25, Zeilen: 15-23
Die Wirkung von EPO wird durch die Bindung des Hormons an einen Rezeptor auf der Oberfläche der Zellen des BFU-e- und CFU-e-Zellen-Kompartiments vermittelt (Jelkmann, 1994; Samtleben & Gurland, 1990; Adamson, 1996). Durch die Bindung an den Rezeptor wird eine Zunahme der RNA II-Polymerase-Aktivität bewirkt, gefolgt von einer Steigerung der DNA- und RNA-Synthese. Die Transkription der Globin-mRNA wird induziert (Samtleben & Gurland, 1990). Der EPO-Effekt im Knochenmark auf die EPO-abhängigen Zellen wird durch Prostaglandine vom Typ E verstärkt (Fisher et al. 1980). Vermutlich wird durch die Bindung von EPO ein Anstieg des intrazellulären Kalziums induziert (Miller et al. 1990; Yelamarty et al. 1990) und die Tyrosinkinase C aktiviert (Mason-Garcia et al. 1990).

4. Adamson JW. Regulation of red blood cell production. Am J Med 1996 August 26;101(2A):4S-6S.

36. Fisher JW, Radtke HW, Jubiz W, Nelson PK, Burdowski A. Prostaglandins activation of erythropoietin production and erythroid progenitor cells. Exp Hematol 1980;8 Suppl 8:65-89.

96. Miller CB, Jones RJ, Piantadosi S, Abeloff MD, Spivak JL. Decreased erythropoietin response in patients with the anemia of cancer. N Engl J Med 1990 June 14;322(24):1689-92.

147. Yelamarty RV, Miller BA, Scaduto RC, Jr., Yu FT, Tillotson DL, Cheung JY. Three-dimensional intracellular calcium gradients in single human burst-forming units-erythroid-derived erythroblasts induced by erythropoietin. J Clin Invest 1990 June;85(6):1799-809.

85. Mason-Garcia M, Weill CL, Beckman BS. Rapid activation by erythropoietin of protein kinase C in nuclei of erythroid progenitor cells. Biochem Biophys Res Commun 1990 April 30;168(2):490-7.

Die Wirkung von Erythropoietin wird durch die Bindung des Hormons an einen Rezeptor auf der Oberfläche der Zellen des BFU-E-(burst forming unit-erythroid) und CFU-E-Zellen-(colony forming unit-erythroid, erythroide Vorläuferzellen) Kompartiments vermittelt (100; 183; 2). Durch die Bindung an den Rezeptor wird eine Zunahme der RNA II-Polymerase Aktivität bewirkt, gefolgt von einer Steigerung der DNA- und RNA-Synthese. Die Transskription der Globin-m-RNA wird induziert (183). Der Erythropoietin-Effekt im Knochenmark auf die erythropoietinabhängigen Zellen wird durch Prostaglandine vom Typ E verstärkt (57). Vermutlich wird durch die Bindung von Erythropoietin ein Anstieg des intrazellulären Kalziums induziert (146; 223) und die Thyrosinkinase C aktiviert (134).

[100] Jelkmann W: Biology of erythropoietin; Clin Investig 72: 3 - 10 (1994)

[183] Samtleben W und Gurland HJ: Pathogenese der renalen Anämie; Cilag 1990

[2] Adamson JW: Regulation of red blood cell production; Am J Med 101 (suppl. 2A): 4 - 6 (1996)

[57] Fisher JW, Radtke HW, Jubiz W, Nelson PK, Burdowski A: Prostaglandins activation of erythropoietin production and erythroid progenitor cells; Experimental Hematology 8 (Suppl 8): 65 - 89 (1980)

[146] Miller CB, Jones RJ, Piantadosi S, Abeloff MD, Spivak JL: Decreased Erythropoietin Response in Patients with the Anemia of Cancer; N Engl J Med 322: 1689-1692 (1990)

[223] Yelamarty RV, Miller BA, Scaduto RC, Yu FTS, Tillotson DL, Cheung JY: Three-dimensional intracellular calcium gradients in single human burst forming units erythroid-derived erythroblasts induced by erythropoietin; J Clin Invest 85: 1799 - 1809 (1990)

[134] Mason-Garcia M, Weill CL, Beckman BS: Rapid activation by erythropoietin of protein kinase C in nuclei of erythroid progenitor cells; Biochem Biophys Res Commun 168: 490 - 497 (1990)

Anmerkungen

Trotz völliger inhaltlicher und weitgehend wörtlicher Übereinstimmung erfolgt keine Kennzeichnung einer Übernahme.

Zwei Literaturangaben bei Ph - die offensichtlich auch mit denen der Quelle übereinstimmen (sollen) - sind in dessen Literaturverzeichnis nicht zu finden.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1
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