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Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 10, Zeilen: 1-4, 7-13
Quelle: Lüdtke 2003
Seite(n): 1, 2-3, Zeilen: 1: 3-12, 2: 27-28 - 3: 1-2
Die Hauptaufgabe der SAH-Hydrolase besteht in der reversiblen Hydrolyse von SAH zu Adenosin und L-Homocystein, die bereits 1959 von De la Haba und Cantoni beschrieben wurde. Dies ist in Vertebraten der einzige bekannte Abbauweg des SAH (Cantoni & Chiang, 1980). [...] Das thermodynamische Gleichgewicht der Reaktion liegt in vitro mit einer Gleichgewichtskonstanten von Keq=10-6 M auf der Seite der Synthese von SAH aus Adenosin und Homocystein (De la Haba & Cantoni, 1959). In vivo erfolgt die Reaktion jedoch hauptsächlich in Richtung der Hydrolyse, was darauf zurückzuführen ist, dass Adenosin und Hcy in der Zelle schnell verstoffwechselt werden (De la Haba & Cantoni, 1959; Cortese et al. 1974; Crooks et al. 1979; Eloranta, 1977).

26. DE LA HABA, CANTONI GL. The enzymatic synthesis of S-adenosyl-L-homocysteine from adenosine and homocysteine. J Biol Chem 1959 March;234(3):603-8.

22. Cortese R, Landsberg R, Haar RA, Umbarger HE, Ames BN. Pleiotropy of hisT mutants blocked in pseudouridine synthesis in tRNA: leucine and isoleucine-valine operons. Proc Natl Acad Sci U S A 1974 May;71(5):1857-61.

23. Crooks PA, Dreyer RN, Coward JK. Metabolism of S-adenosylhomocysteine and S-tubercidinylhomocysteine in neuroblastoma cells. Biochemistry 1979 June 12;18(12):2601-9.

32. Eloranta TO. Tissue distribution of S-adenosylmethionine and S-adenosylhomocysteine in the rat. Effect of age, sex and methionine administration on the metabolism of S-adenosylmethionine, S-adenosylhomocysteine and polyamines. Biochem J 1977 September 15;166(3):521-9.

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Die S-Adenosylhomocystein (SAH) Hydrolase katalysiert die reversible Hydrolyse von SAH zu Adenosin und L-Homocystein und wurde schon 1959 von De la Haba und Cantoni beschrieben.

Das thermodynamische Gleichgewicht der Reaktion liegt mit einer Gleichgewichtskonstanten von Keq = 10-6 M auf der Seite der Synthese von SAH aus Adenosin und Homocystein (De la Haba & Cantoni, 1959). In vivo jedoch erfolgt die Reaktion hauptsächlich in Richtung der Hydrolyse, was darauf zurückzuführen ist, dass Adenosin und Homocystein in der Zelle schnell verstoffwechselt werden (De la Haba & Cantoni, 1959; Cortese et al., 1974; Crooks et al., 1979; Eloranta, 1977).

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Die Hauptaufgabe der SAH-Hydrolase ist die reversible Hydrolyse von SAH zu Adenosin und Homocystein (De la Haba & Cantoni, 1959).

[Seite 3]

Dies ist in Vertebraten der einzige bekannte Abbauweg des SAH (Cantoni & Chiang, 1980).


De La Haba, G., Cantoni, G. L.: The enzymatic synthesis of S-adenosyl-L-homocysteine from adenosine and homocysteine. J. Biol. Chem. 234: 603-608 (1959).

Cortese, R., Perfetto, E., Arcari, P., Prota, G., Salvatore, F.: Formation of uric acid from adenosylhomocysteine in rat liver. Int. J. Biochem. 5: 535-545 (1974).

Crooks, P. A., Dreyer, R. N., Coward, J. K.: Metabolism of S-adenosylhomocysteine and S-tubercidinylhomocysteine in neuroblastoma cells. Biochemistry 18: 2601-2609 (1979).

Eloranta, T. O.: Tissue distribution of S-adenosylmethionine and S-adenosylhomocysteine in the rat. Effect of age, sex and methionine administration on the metabolism of S-adenosylmethionine, S-adenosylhomocysteine and polyamines. Biochem. J. 166: 521-529 (1977).

Cantoni, G. L., Chiang, P. K.: The role of S-adenosylhomocysteine and S-adenosylhomocysteine hydrolase in the control of biological ethylations. In Natural Sulfur Compounds: Novel Biochemical and Structural Aspects, ed. by D. Cavallini, G. E. Gaull, V. Zappia, Plenum Press, New York, London, pp.67-80 (1980).

Anmerkungen

Ein Zusammenschnitt weitgehend wörtlich übernommener Passagen. Die Übernahmen bleiben sämtlich ungekennzeichnet.

Der Nachweis für "Cantoni & Chiang, 1980" fehlt im Literaturverzeichnis von Ph.

Sichter
(Graf Isolan), Hood
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